Cyclophiline J

PPIL3
	Structure de la protéine PPIL3. Basé sur l'identifiant PDB 1XYH.
Structures disponibles
PDB	Recherche d'orthologue : PDBe RCSB
Identifiants PDB
	1XYH, 2OJU, 2OK3
Identifiants
Aliases	PPIL3, Cyclophiline J
IDs externes	OMIM: 615811 MGI: 1917475 HomoloGene: 41717 GeneCards: PPIL3
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome 2 humain
Fin	200,889,303 bp
Position du gène (Souris)
Chr.	Chromosome 1 (souris)
Fin	58,484,645 bp
Expression génique
	Fortement exprimé dans
	mucosa of ileum; ; pancreatic epithelial cell; ; éminence ganglionnaire; ; myocardium of left ventricle; ; ventricular zone; ; secondary oocyte; ; right uterine tube; ; muscle tibial antérieur; ; germinal epithelium; ; tibia;
	Fortement exprimé dans
	facial motor nucleus; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; main; ; ligne primitive; ; primary oocyte; ; organe otolithique; ; utricle; ; ganglion cervical supérieur; ; medullary collecting duct; ; condyle;
	Plus de données d'expression de référence
	n/a
Gene Ontology
Fonction moléculaire	isomerase activity; liaison protéique; peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity;
Composant cellulaire	catalytic step 2 spliceosome; spliceosomal complex;
Processus biologique	mRNA splicing, via spliceosome; mRNA processing; repliement de protéine; épissage; protein peptidyl-prolyl isomerization;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	53938
	70225
	ENSG00000240344
	ENSMUSG00000026035
	Q9H2H8
	Q9D6L8
	NM_032472; NM_130906; NM_131916
	NM_001285826; NM_001285827; NM_027351; NM_027374
	NP_115861; NP_570981
	NP_001272755; NP_001272756; NP_081627; NP_081650
	Wikidata
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La cyclophiline J est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPIL3 situé sur le chromosome 2 humain.

Elle a près de 50 % d'homologie avec la cyclophiline A^[5].

Rôles

Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité.

Il se fixe sur l'apoptine, cette dernière intervenant dans l'apoptose des cellules cancéreuses^[6].

Notes et références

1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000240344 - Ensembl, May 2017
1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026035 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ (en) Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. « Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases » Cardiovasc Res. 2015;106:353-364
↑ (en) Huo DH, Yi LN, Yang J, « Interaction with Ppil3 leads to the cytoplasmic localization of Apoptin in tumor cells » Biochem Biophys Res Commun. 2008;372:14–18

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[refGRCh38Ensembl-1] 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000240344 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026035 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[Perrucci_2015-5] (en) Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. « Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases » Cardiovasc Res. 2015;106:353-364

[Huo_2008-6] (en) Huo DH, Yi LN, Yang J, « Interaction with Ppil3 leads to the cytoplasmic localization of Apoptin in tumor cells » Biochem Biophys Res Commun. 2008;372:14–18

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